N-糖基转移酶(N-(X≠P)- t /S)是一种与己糖单糖一致序列(N-(X≠P)- t /S)中的糖基化多肽的特殊途径的糖基化转化酶。
在此，我们表达并鉴定了一种来自嗜性聚集杆菌(Aggregatibacter aphrophilus)的新型n -糖基转移酶(命名为AaNGT)。
采用反相高效液相色谱法和质谱法对AaNGT生成的糖肽进行定量分析，并确定其底物特异性。
AaNGT可以利用多种核苷酸激活的糖供体，包括UDP-Glc、UDP-Gal、UDP-Xyl、GDP-Glc、dGDP-Glc和UDP-GlcN，对被测肽进行糖基化。
据我们所知，AaNGT是第一种能够将GlcN部分转移到天冬酰胺残基上的天然糖基转移酶。
与胸膜肺炎放线菌(ApNGT)的NGT相比，AaNGT也表现出不同的底物多肽的位置特异性偏好。
对不同合成肽的体外分析表明，与ApNGT相比，AaNGT更喜欢不同的肽底物。
利用AaNGT对天然短肽进行有效的糖基化修饰，显示出修饰哺乳动物重要的治疗性n -糖蛋白的潜力。
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